對L-His的質量濃度效應、乳清蛋白構象及所成 凝膠中化學作用力的影響作系統研究。TA-XT plus質構儀 英國Stable Micro Systems公司； BT-90納米激光粒度分布儀 丹東百特儀器有限公司； Nanoplus 2 Zeta電位儀 麥克默瑞提克（上海）儀器有 限公司；NanoDrop2000C超微量分光光度計 賽默飛世 爾科技（中國）有限公司；SpectraMax? i3x多功能酶標儀 美谷分子儀器（上海）有限公司；FE28 pH計 梅特勒托利多儀器（上海）有限公司；DK-S26電熱恒溫水浴鍋 上海精宏實驗設備有限公司；UVmini-1240紫外-可見分 光光度計 島津企業管理（中國）有限公司。稱取一定質量乳清蛋白加入去離子水中充分攪拌直 至全部溶解，使得蛋白質量濃度為120 mg/mL；加入最終 質量濃度分別為0、1、3、5 mg/mL L-His后充分攪拌， 將每個質量濃度分成5 部分，使用1 mol/L HCl或NaOH 溶液，再將各組蛋白溶液pH值分別調節至2.00、5.20、 7.59、9.74和10.76。放置4 ℃備用。

    從分子聚集、靜電行為的角度來看， L-His與乳清蛋白間的相互作用改變了蛋白聚集行為及其 帶電性，進而造成對蛋白凝膠性能的影響。在乳清蛋白 等電點時（即pH 5.2），蛋白粒徑在1 680～1 780 nm波長 范圍內，顯著大于在其他pH值時所形成的蛋白聚集體粒 徑（約為370～470 nm），而越遠離等電點時蛋白聚集體 粒徑越小，并隨著L-His質量濃度的增加而進一步減小 聚集體粒徑。蛋白聚集體的比表面積與蛋白聚集體粒徑 有相反的變化規律；在pH 5.2時，其比表面積值達到最小 值；越遠離等電點，特別是在堿性pH值條件下蛋白聚集 體的比表面積增大50～70 倍。此外，蛋白分子在pH 2.0 時帶有少量的正電；在乳清蛋白等電點時，其中非乳球 蛋白可能因蛋白羧基、氨基去質子化而使蛋白帶少量的 負電荷；pH值的提高促使蛋白分子去質子增多而帶更多 的負電荷，而L-His進一步提高蛋白分子的帶負電荷。